噬菌体裂解蛋白Sgl PP7抑制脂质翻转酶MurJ的结构基础提示与其他Sgl肽的趋同进化

作者：Kaito Hosoda、Hidetaka Kohga、Sixian Wu、Hiroyuki Tanaka、Hideki Shigematsu、Ryoji Miyazaki、Min Fey Chek、Tomoya Tsukazaki。一些噬菌体编码的裂解蛋白能抑制细菌的必需过程，阐明其机制对于开发针对耐药病原体的抗菌策略具有重要价值。我们测定了必需的大肠杆菌脂质 II 翻转酶 MurJ 与噬菌体裂解蛋白 Sgl^PP7 复合物的冷冻电镜结构。结构、突变和分子动力学（MD）模拟分析表明，Sgl^PP7 沿 MurJ 的膜内裂隙结合，并将其 C 端尾部插入内部空腔，使 MurJ 稳定在外向构象。与 Lys^M（Sgl^M）和 Sgl^CJ3 的结构比较显示，这些序列差异较大的 Sgl 蛋白通过不同的结合模式将 MurJ 稳定在外向构象，这与趋同进化至抑制 MurJ 的可能性相一致。

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