蛋白纳米孔冷冻电镜结构揭示脂质酰基链为整体组成部分

基于纳米孔的技术正在革新核酸测序与分子传感，然而成孔蛋白与脂质膜相互作用的结构基础仍不明确。分枝杆菌孔蛋白 MspA 因其卓越的稳定性和独特的狭窄缩口而成为基准生物纳米孔，但精确的结构信息仅限于纯蛋白模型。在此，我们展示了嵌入磷脂纳米盘中 MspA 的 M2 突变体的 2.5 埃分辨率冷冻电镜结构，提供了 MspA 在脂质环境中高分辨率的实验观测。该结构揭示了围绕 MspA 寡聚体并接触跨膜桶的延伸脂质酰基链呈环状排列。其解析出的密度表明，环状脂质环境的有序程度远高于一个高度异质且非特异性的蛋白-脂质界面所能预期的水平。该结构还展示了特定的 M2 MspA 突变如何调节孔极性，从而影响离子选择性和转运。通过测定 MspA 的膜嵌入结构并揭示酰基链的有序排列与蛋白形成广泛的疏水相互作用，本研究证明了周围脂质环境在蛋白纳米孔设计中的重要性。

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